Numerosos factores influyen en la eficacia de las enzimas utilizadas para producir sustancias químicas. Por lo tanto, encontrar las condiciones de reacción óptimas requiere mucho tiempo y recursos. Investigadores de BASF, el Centro Austriaco de Investigación de Biotecnología Industrial (acib) y la Universidad de Graz en Austria han desarrollado conjuntamente un modelo asistido por computadora fundamentalmente nuevo que puede mejorar el rendimiento de las enzimas y permitir que nuevos procesos de producción biocatalítica se amplíen más rápidamente desde el principio. laboratorio hasta la fabricación industrial.
Las enzimas son proteínas que realizan muchas funciones en el cuerpo humano y en todos los demás organismos. Son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas. Las enzimas intervienen en casi todos los procesos metabólicos del organismo, como la digestión de los alimentos o la formación de células y tejidos. La industria química también utiliza enzimas como biocatalizadores en los procesos de producción. BASF los utiliza para fabricar productos como vitaminas, aromas o ingredientes para cosméticos y detergentes.
Pero las enzimas son muy sensibles y dejan de funcionar correctamente si, por ejemplo, la temperatura es demasiado alta. “Entonces ya no se pliegan correctamente y pierden su estructura tridimensional, por lo que ya no pueden tener lugar más reacciones catalíticas en su centro activo”, explica el Dr. Stefan Seemayer, director global de ingeniería computacional de proteínas de BASF. Sin embargo, las enzimas tampoco pueden funcionar de manera óptima cuando las temperaturas son demasiado bajas, lo que produce volúmenes más bajos del producto deseado.
La actividad de los biocatalizadores también puede verse influenciada por sustancias contenidas en el medio de reacción, como por ejemplo disolventes. “Necesitamos disolventes para que las enzimas puedan producir rápidamente grandes cantidades del producto final deseado a partir de materias primas como, por ejemplo, grasas”, afirma Seemayer. Sin disolventes, las enzimas no pueden acceder completamente a las sustancias y transformarlas en otros materiales. Pero si la concentración de disolvente o la temperatura son demasiado altas, las enzimas pierden su estructura y dejan de estar activas. Por otro lado, si la concentración o la temperatura son demasiado bajas, esto puede reducir la producción del producto.
Encontrar una combinación óptima de temperatura y concentración de disolvente.
“Para obtener la mayor cantidad posible del producto deseado, debemos encontrar el punto óptimo para la enzima, donde tanto la temperatura de reacción como la concentración del disolvente den como resultado la mayor actividad posible”, subraya Seemayer.
En el pasado, determinar esta combinación óptima de temperatura y concentración de disolvente era un proceso complejo que implicaba muchos experimentos de laboratorio. Investigadores de BASF, acib y la Universidad de Graz han desarrollado un modelo de regresión como una extensión de los modelos bioquímicos convencionales. Un modelo de regresión es un método estadístico utilizado para analizar y predecir reacciones bioquímicas basándose en datos científicos recopilados. Este modelo hace que sea mucho más fácil determinar la combinación óptima. Sólo son necesarias algunas pruebas de laboratorio preliminares, como la determinación de la curva de desarrollo de la enzima. Los datos obtenidos se ingresan en el modelo de computadora, que luego calcula la combinación óptima de temperatura de reacción y concentración de solvente para el mejor rendimiento enzimático posible.
“Esto parece sencillo, pero mejora considerablemente la eficiencia de los procesos biocatalíticos y nos proporciona una nueva comprensión de la catálisis enzimática”, afirma Seemayer. Debido a la gran importancia científica, los investigadores pudieron publicar sus hallazgos en una de las revistas científicas más reconocidas, Nature Communications (la publicación completa está disponible aquí: www.nature.com/articles/s41467-024-49774- 0).
Con este nuevo método, se pueden comparar diferentes enzimas más fácilmente entre sí y se puede optimizar su rendimiento. “Esto reduce considerablemente nuestros esfuerzos por encontrar las condiciones más adecuadas para cada nuevo proceso de producción. Por lo tanto, podemos concluir más rápidamente nuestro trabajo de investigación y desarrollo en el laboratorio y así comenzar a aumentar la producción más rápidamente. Esto reduce significativamente los costes y el consumo de recursos, mejorando la sostenibilidad de la biocatálisis”, subraya Seemayer.
